Исследование очищенных гомогенных (по данным электрофореза и изоэлектрофокусирования в полиакриламидном геле) образцов фактора роста нервов (NGF) из подчелюстной слюнной железы мышей и его субъединиц позволило впервые выявить плазминоген-активаторную способность b-субъединицы белка. Методом лизиса фибриновых пластин показано, что в проявлении этой способности NGF, b- и g-субъединицами, в сравнении с традиционными активаторами плазминогена (стрептокиназой, урокиназой, тканевым активатором из сердца свиньи), имеется лаг-период продолжительностью более 3 часов. Удельная плазминоген-активаторная способность b-субъединицы составляет 42% от таковой способности g-субъединицы. Эти две особенности объясняют отрицательные результаты попыток определения у b-субъединицы активности активатора плазминогена в работах других исследователей. Лишь NGF и g-субъединица способны интенсивно гидролизовать N-бензоил-DL-аргинил-р-нитроанилид, активность b-субъединицы по этому субстрату не превышает 6% таковой g-субъединицы. Плазминоген-активаторная способность NGF и его субъединиц нечувствительна к перехватчикам синглетного кислорода и ОН-радикала. Подавление ее нитротетразолиевым синим (10^-2 моль) на 47, 40 и 100% в случае NGF, g- или b-субъединиц указывает на вероятное участие в их активаторной способности супероксидного радикала (О₂). Это расширяет сферу реализации активации плазминогена по кислородзависимому пути.

Плазминоген-активаторная способность b-субъединицы (но не NGF или g-субъединицы) на 20-33% подавляется р-хлормеркурибензоатом, а также этилендиаминотетраацетатом, о-фенантролином и 8-оксихинолином в конечной концентрации 10^-3 моль. Выявленные различия чувствительности отражают особенности структурной организации субъединиц и дополнительно подтверждают самостоятельность плазминоген-активаторных свойств b-субъединицы.

a-субъединица не влияет на фибринолитическую активность трипсина, a-химотрипсина, субтилизина, папаина, пепсина, а также на плазминоген-активаторную способность g-субъединицы. Однако она может полностью (эффект имеет температурозависимый характер в узком диапазоне температур) подавлять таковую b-субъединицы.

NGF, b- и g-субъединицы не расщепляют гемоглобин или фибрин. Впервые найден белковый субстрат, интенсивно гидролизуемый NGF и обеими субъединицами. Активность b-субъединицы по его гидролизу составляет 26% от активности g-субъединицы. На этом белковом субстрате не удалось достичь проявления протеолиза при обработке a-субъединицы стрептокиназой, ионами Fe²⁺, Н₂О₂, системами генерирования О₂-радикала - факторами, вызывающими активацию зимогенов ряда протеиназ. Эти факты пока не дают основания считать, что a-субъединица - зимоген протеиназы.

При рН 7,6 NGF, a-, b- или g-субъединицы подавляют восстановление нитротетразолиевого синего в системах генерирования О₂-радикала - NADH(или аскорбат)-феназинметосульфат соответственно на 39%, 58-62%; 27-29% и 41-52%.

Полученные материалы раскрывают новые свойства молекулы NGF, ее b-субъединицы, являющейся носителем нейроростовой активности.